清華施一公研討組在《天然》發表論文

2014-08-08 10:38 來源：http://www.vipreactor.cn/ 閱讀：次

起源：千龍網 2013 *** 4 *** 15

　　《做作》同期還同時報道了來自中科院上海動物生理研究所張鵬研究員領導的課題組相干的獨立研究結果。這兩個研究組通過獨破研究針對兩種不同底物的ECF蛋白取得了同樣的工作模型。

清華施一公研究組在《天然》發表論文

　　4月14日，清華大學生命迷信學院施一公教學研究組在《天然》（Nature）在線發表題為《細菌能量耦合因子轉運蛋白結構》（Structure of a bacterial energy *** coupling factor transporter）的研討論文，首次報道了能量耦合因子轉運蛋白復合物四聚體的晶體構造，并通過結構信息論述了該蛋白復合物的工作的分子機制。清華大學醫學院副研究員王廷亮跟性命結合核心博士生付國斌獨特為文章第一作者。

報道能量耦合因子轉運蛋白的結構及工作機理

　　能量耦合轉運蛋白（energy *** coupling factor transporter）是一類近年來新鑒定的轉運蛋白，普遍存在于革蘭氏陽性病原菌之中，負責攝入一些維生素及其余微量元素。該轉運蛋白復合物包括4個組分：兩個結合并水解ATP提供能量的親水蛋白（EcfA和EcfA’），一個辨認和轉運底物的膜蛋白（EcfS）和另一個傳遞能量的膜蛋白（EcfT）。

　　經由近3年的不懈盡力，施一公傳授引導的研究團隊通過X *** 射線晶體衍射的方式解析了能量耦合因子轉運蛋白的三維結構。通過剖析該蛋白結構，研究職員發明膜蛋白EcfS與細胞膜根本處于平行狀況，而個別膜蛋白基礎是垂直于細胞膜。依據這個極其特別的構象，研究人員以為轉運蛋白EcfS通過在膜內翻轉來攝入底物。當處于垂直細胞膜的狀態時，EcfS能夠與底物聯合，而后翻轉進入平行狀態并開釋底物，之后返回垂直狀態進行下一輪輪回，相似于羽觴在豎直狀態下接水，然后翻轉倒出杯內的水。在該進程中，親水蛋白EcfA和EcfA&rsquo,清華國學培訓;水解ATP并耦合膜蛋白EcfT為EcfS的翻轉供給能量。這一轉運模式有別于目前對轉運蛋白通用的“alternating access”模型，是一種簇新的膜轉運蛋白工作模型。

　　這是施一公教授研究團隊繼2010年在世界上首次解析并報道膜蛋白EcfS的晶體結構之后，在研究能量耦合因子轉運蛋白方面的又一次重大打破。因為該轉運蛋白只存在于細菌里，可以針對這類蛋白篩選或設計新的抗菌藥。因而這項工作不僅是闡述能量耦合因子轉運蛋白工作機制方面的一次沖破，也對解決日益重大的細菌抗藥性等問題有著參考價值。

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